Mikrokalorymetryczne badania przemian konformacyjnych albuminy poddanej działaniu wybranych czynników fizykochemicznych (Uniwersytet Śląski)

Tytuł Mikrokalorymetryczne badania przemian konformacyjnych albuminy poddanej działaniu wybranych czynników fizykochemicznych Autor Anna Michnik Język polski Wydawnictwo Uniwersytet Śląski ISBN 978-83-8012-866-8 kolekcja Prace Naukowe UŚ; Fizyka Rok wydania 2009 Katowice Wydanie 1 liczba stron 146 Format pdf Spis treści Spis treści Wprowadzenie / 7 1. Białka: konformacja, objętość grzejna / 13 1.1. Stan konformacyjny białka / 13 1.2. Pojemność grzewcza białek / 15 2. Albumina — struktura i funkcje / 20 3. Badania DSC białek / 24 3.1. Termiczne rozfałdowanie białka / 24 3.2. Aspekty kinetyczne w procesie denaturacji białek — model Lumry—Eyringa / 31 4. Analiza dekonwolucyjna krzywych DSC / 35 4.1. Podstawy analizy dekonwolucyjnej / 35 4.2. Przejścia niezależne / 37 4.2.1. Model niezależnych przejść dwustanowych, uwzględniający efekty ΔCp / 39 4.2.2. Model niezależnych przejść dwustanowych, z wykluczeniem efektów ΔCp / 40 4.2.3. Model niezależnych przejść niedwustanowych / 40 4.3. Przejścia sekwencyjne / 41 4.4. Pojedyncze przejście dwustanowe z dysocjacją podjednostek / 42 5. Cykl termicznej denaturacji albuminy w roztworach wodnych / 44 5.1. Charakterystyka DSC cieplnej przemiany między stanem natywnym i zdenaturowanym albuminy / 44 5.2. Specyfika cieplnych przemian konformacyjnych albuminy ludzkiej i wołowej / 48 5.3. Wpływ obecności kwasów tłuszczowych na charakter cieplnego rozfałdowania albuminy / 52 5.4. Analiza dekonwolucyjna krzywych DSC albuminy / 54 6. Cieplna denaturacja albuminy bezkompromisowicy w roztworach wodnych modyfikowanych wybranymi czynnikami chemicznymi / 63 6.1. Przemiany BSA w roztworach o pH w zakresie 3,5—7,0 / 63 6.2. Proces cieplnej denaturacji HSA i HSAf w roztworach wodnych etanolu / 71 6.2.1. Białka w roztworach wodno-alkoholowych / 71 6.2.2. Proces termicznej denaturacji HSA i HSAf w obecności etanolu / 73 6.2.3. Wiązanie etanolu do albuminy / 75 6.2.4. Analiza dekonwolucyjna krzywych DSC albuminy w roztworach etanol-woda / 79 7. Skutki ekspozycji roztworów wodnych albuminy na wybrane zakresy promieniowania elektromagnetycznego / 84 7.1. Wpływ promieniowania o częstości radiowej na trwałość konformacji albuminy wołowej / 84 7.2. Konformacyjna reorganizacja albuminy pod wpływem promieniowania UV / 92 Podsumowanie / 105 Dodatek / 109 D I. Wiązanie kwasów tłuszczowych do albuminy / 109 D II. Siły stabilizujące strukturę białka / 111 D III. Wpływ środowiska na konformacyjną stabilność makromolekuły białka / 114 D IV. Pomiary kalorymetryczne i spektrofotometryczne / 119 D V. Analiza statystyczna wyników / 120 Literatura / 121 Summary / 139 Zusammenfassung / 141